Antywitaminy niszczą bakterie oporne na antybiotyki. Obiecujące wyniki badań

MRSA czy rzeżączka co roku zabijają 700 tys. ludzi na całym świecie. Cierpią nie tylko ludzie, bo nosicielami niewrażliwych na antybiotyki bakterii coraz częściej stają się zwierzęta. Nawet delfiny przed nimi nie uciekły. Dlatego każda dająca efekty metoda walki jest przyjmowana z entuzjazmem.

Standardowe rozwiązanie, czyli antybiotyki, uderzają w zdolność bakterii do odczytywania własnych instrukcji genetycznych albo tworzenia ścianek chroniących komórki. Problem w tym, że mikroby mają nieznośną tendencję do “pożyczania” genów jedne od drugich, a nawet z otaczającego je środowiska. Ciężko wygrać z tak adaptacyjną taktyką.

Zespół mikrobiologów pod kierunkiem Fabiana von Pappenheim postanowił uderzyć w bakterię od strony ich zapotrzebowania na witaminy. Zainspirowało go, że z takiej taktyki one same korzystają się do walki z mikrobiotyczną konkurencją.

Bez witamin nie ma życia. Służą do budowy elementów wewnętrznych komórki. Odpowiadają też za przebieg procesów wewnątrzkomórkowych. Antywitaminy są podobne w tym względzie, że potrafią przed żywym organizmem udawać molekuły zwykłych witamin.

Drobne różnice w budowie antywitamin powodują, że jako substytuty prowadzą do katastrofalnych w skutkach zmian, blokując funkcje pełnione przez witaminy. Dla połykających je bakterii stają się toksyczne.

- Niczym ziarno piasku blokujące skomplikowaną przekładnię, tak zadziałać może jeden atom różniący antywitaminy od witamin – wyjaśnił w informacji prasowej molekularny enzymolog Kai Tittmann z uniwersytetu w Göttingen w Niemczech.

Naturalnie występujące antywitaminy mamy (jak na razie) trzy: - rozeoflawina (RoF) jest antywitaminą witaminy B2 (ryboflawiny); - ginkgotoksyna (GT) jest antywitaminą witaminy B6; - 2’-methoxy-tiamina (MTh), bardzo podobna do witaminy B1 (tiaminy).

Naukowcy z Niemiec toksyczne właściwości MTh przetestowali na bakteriach E. coli i enzymach człowieka. Okazało się, że zaburzyła ona metaboliczne reakcje bakterii w których uczestniczyła B1. Wyeliminowała ona z udziału w tych procesach anion karboksylowy kwasu glutaminowego, czyli glutaminian (jeden z podstawowych aminokwasów białkowych obecnych w prawie wszystkich białkach).

Co bardzo ważne z punktu potencjalnego stosowania w leczeniu, przynajmniej w symulacji na modelach komputerowych, ludzki odpowiednik glutaminianu pozostał nietknięty przez MTh. – Białka człowieka nie wiążą się z antywitaminami wcale, albo w zakresie który jednak ich nie zatruwał – stwierdził Bert de Groot, chemik z Instytutu im. Maxa Plancka.

W teorii więc, antywitamina MTh mogłaby być stosowana w terapii w celu zaburzenia krytycznych funkcji odpowiadających im witamin wykorzystywanych przez bakterie. W tym samym czasie ciało człowieka pozostawałoby nietknięte.

- Natura pozwoliła wyewoluować systemom enzymatycznym zdolnym skutecznie rozróżniać strukturalnie zbieżne cząsteczki, które różnią się najwyżej jednym atomem. Nie możemy przewidzieć, czy albo jak bakteria będzie chciała się przed tym bronić – naukowcy napisali w swojej pracy opublikowanej w ”Nature Chemical Biology”.